Interaction of bovine alpha2 macroglobulin with proteinases | Interação de alpha2 macroglobulina bovina com proteinases
1994
Maria Regina Torqueti Toloi
<p>The alpha<sub>2</sub>-macroglobulin (alpha<sub>2</sub>M) protease inhibitor was purified from bovine plasma. The alpha<sub>2</sub>M preparations at various purification steps were identified by immunodiffusion and crossed immunoelectrophoresis with anti-human alpha<sub>2</sub> serum. Anti-bovine alpha<sub>2</sub>M serum was prepared for the quantitative determinations. The purest alpha<sub>2</sub>M preparation was obtained by affinity chromatography and used as primary standard in radial immunodiffusion. Alpha<sub>2</sub>M preparations were submitted to binding tests with p' - NPGB (p‘ - nitrophenyl-p-guanidinebenzoate HCL) titrated trypsin and plasmin. Alpha<sub>2</sub>M protected 35% of the esterolytic activity of trypsin and 50% of the amidolytic activity of plasmin.</p>
اظهر المزيد [+] اقل [-]<p>Alpha<sub>2</sub> Macroglobulina, uma proteína inibidora de proteases, foi isolada do plasma bovino. O processo de purificação foi monitorado por imunodifusão e imunoeletroforese cruzada com soro anti alpha<sub>2</sub>M-humana. Para as determinações quantitativas foi preparado um soro anti alpha<sub>2</sub>M bovino. A preparação mais pura de alpha<sub>2</sub>M foi obtida por cromatografia de afinidade e usada como padrão primário na imunodifusão radial de Mancini. Preparações de alpha<sub>2</sub>M foram usadas em testes de ligação com tripsina e plasmina (tituladas com NPGB). Nos testes de ligação 50% de plasmina e 35% de tripsina foram "protegidas” pela alpha<sub>2</sub>M. Não foi possível determinar se houve ineficiência na ligação ou se a perda de atividade ocorreu por alterações na afinidade do complexo alpha<sub>2</sub>M-protease, em relação aos substratos usados.</p>
اظهر المزيد [+] اقل [-]الكلمات المفتاحية الخاصة بالمكنز الزراعي (أجروفوك)
المعلومات البيبليوغرافية
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