Изучение белков конины с помощью протеомных технологий | The study of horsemeat proteins by use proteomic technologies

إنجليزي. A proteomic analysis of a horse muscle tissue (raw and canned meat produced in industrial conditions in the Moscow region) has been carried out by the two-dimensional electrophoresis O'Farrell's method with isoelectrofocusing in the pH ampholine and immobiline gradients, including protein detection upon two-dimensional electrophoregrams (2DE) by staining with Coomassie R-250 and nitrate silver editing the 2DE images with graphic editor ImageMaster 2D Platinum followed by the mass-spectrometry identification of proteins by the MALDI-TOF MS and MS/MS methods. More than 130 protein fractions with molecular weights of 10 to 95 kDa were found.The proteomic profile (the common distribution of proteins on horse meat electrophoregram) was shown to be similar to the profiles of other types of raw meat. (The myosin light chain (MLC) isoform was detected among other horseflesh proteins, MLC3 which was predicted by a transcript coded by the gene MYL3 and has not been detected among beef proteins but among pork proteins. The similar proteomic profiles were identified for products of heat treated horse meat (stewed horseflesh), including tropomyosin and MLC fractions. Thus proteins of MLC family in combination with tropomyosin proteins are suggested to consider as the system of biomarkers applicable for analysis of different types of raw meat and meat products containing horse meat.

الروسية. Проведен протеомный анализ мышечной ткани конины (свежего и консервированного мяса, выработанного в Московской обл. в промышленных условиях) методами двумерного электрофореза по O`Farrell с изоэлектрофокусированием в амфолиновом и иммобилиновом градиентах pH, включая детекцию белков на двумерных электрофореграммах (ДЭ) окрашиванием Кумасси R-250 и азотнокислым серебром с редактированием цифровых изображений ДЭ в графическом редакторе ImageMaster 2D Platinum и последующей масс-спектрометрической идентификацией белков методами MALDI-TOF MS и MS/MS. Выявлено более 130 белковых фракций с молекулярными массами от 10 до 95 кДа. Показано, что протеомный профиль (общее распределение белков на электрофореграммах ) конины сходен с профилями других видов мясного сырья. Так, среди белков конины была идентифицирована изоформа миозиновых легких цепей - предсказанная по транскрипту миозиновая легкая цепь (МЛЦ) 3, которую кодирует ген MYL3, которая не детектировалась среди белков говядины, но была ранее обнаружена среди белков свинины. Для продуктов из термообработанной конины (конина тушеная) получены аналогичные протеомные профили, в том числе, фракции МЛЦ и тропомиозинов. Таким образом, белки семейства МЛЦ в сочетании с тропомиозиновыми белками предлагается рассматривать как систему биомаркеров, пригодных для анализа разных видов мясного сырья и мясных продуктов, содержащих конину.