Contribution à l'étude d'oligopeptides (<5 kDa) générés par la préparation et la digestion de deux aliments carnés, la viande bovine et la chair de la truite | Contribution to the study of oligopeptides (< 5 kDa) generated by preparation and digestion of beef meat and fish products

إنجليزي. Nutritional quality of food proteins has been considered to exceed the mere supply of amino acids since the emergence of the concept of bioactive peptides, i.e. oligopeptides produced mainly by proteolysis, and behaving like modulators of various biological functions. While many bioactive peptides have been discovered in milk protein hydrolysates, their presence within meat and fish products or during digestion of such products has been very little documented to date. In this context, our objectives were to characterise and identify peptides (< 5 kDa) in fish flesh and beef meat after storage/ageing and cooking, and subsequently during in vivo digestive hydrolysis in pig, in intestinal contents and in portal blood. The peptidic fraction in muscle-foods, made of non-proteinic peptides (carnosine, anserine, glutathione) and of peptides formed during the technological processes (storage and cooking), was dependent on the species and on the process used. In cooked beef meat, where numerous peptides were detected, fragments of structural proteins were identified. Among the large number of dietary peptides found in duodenal and jejunal contents, some were systemically observed and may be bioactive peptides or precursors. Beside carnosine, the absorption of which depending on its concentration in meat, many compounds, probably oligopeptides were released in the portal vein following specific patterns after a meal of top loin or of shoulder.

فرنسي. La prise de conscience que les qualités nutritionnelles des protéines allaient au-delà de leur capacité à fournir des acides aminés, est apparue avec l'émergence de la notion de peptides bioactifs, c'est-à-dire d'oligopeptides principalement produits par protéolyse, pouvant être des modulateurs de divers processus biologiques. Si de nombreux peptides bioactifs ont été découverts dans des hydrolysats de protéines de lait, leur recherche dans les produits carnés reste à ce jour très peu développée. Dans ce contexte, nos objectifs ont été de caractériser et d'identifier les peptides (< 5 kDa) présents dans la chair de poisson ou viande bovine après conservation/maturation et cuisson, puis au cours de l'hydrolyse digestive in vivo chez le porc dans les contenus intestinaux et dans le sang portal. La fraction peptidique des aliments, constituée des peptides non protéiniques (carnosine, ansérine, glutathion) et de ceux formés au cours des traitements technologiques (conservation et cuisson), était dépendante de l'espèce et des traitements appliqués. Dans la viande bovine cuite, où de nombreux peptides ont été détectés, des fragments de protéines de structure ont été identifiés. Parmi la grande diversité des peptides d'origine alimentaire trouvés dans les contenus duodénaux et jéjunaux, certains d'entre eux, présents de façon systématique, étaient de possibles peptides bioactifs ou leurs précurseurs. Outre la carnosine dont la biodisponibilité dépendait d'abord de sa teneur dans la viande, de nombreux composés, probablement des oligopeptides, étaient libérés dans le sang de la veine porte selon des profils spécifiques après un repas de faux-filet ou de paleron.