Purification and characterization of extremely thermostable exo-oligo-1,6-glucosidase from a caldoactive Bacillus sp. KP 1228
1987
Suzuki, Y. (Kyoto Prefectural Univ., Kyoto (Japan). Dept. of Agricultural Chemistry) | Fujii, H. | Uemura, H. | Suzuki, M.
ألمانية. Eine p-Nitrophenyl-alpha-D-glycopyranosid-hydrolysierende Oligo-1,6-glucosidase (Dextrin-6-alpha-glucanohydrolase, EC 3.2.1.10) aus einem caldoaktiven Bacillus sp. KP 1228, der bei 51 bis 82 Grad C waechst, wurde bis zur Homogenitaet gereinigt. Das Molekulargewicht wurde mit 140 000 bestimmt. Das Enzym bestand aus zwei identischen Untergruppen, die jeweils an der NH2-Endgruppe einen Threoninrest enthielten. Es war bei 85 Grad C und pH 5,1 am aktivsten und blieb bis zu 85 Grad C bei pH 6,8 10 min lang stabil. Das Enzym besass keine antigene Determinate wie die Oligo-1,6-glucosidasen aus Bacillus cereus ATCC 7064 (mesophil), Bacillus coagulans ATCC 7050 (fakultativ thermophil) und Bacillus thermoglucosidasius KP 1006 (DSM 2542) (obligatorisch thermophil). Eine strenge Korrelation zwischen der Erhoehung des Prolingehaltes und der Zunahme der Thermostabilitaet dieser vier Proteine wurde beobachtet. [S-87-00312]
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