Pilot-scale bio-production of a peptide hydrolysate from bovine and porcine whole blood for the pet food and animal feed industries: Identification and characterisation of active peptides | Bio production à l’échelle pilote d’un hydrolysat peptidique à partir de sang entier bovin et porcin pour l’industrie du Petfood et l’alimentation animale : Identification et caractérisation des peptides actifs

إنجليزي. Raw blood from slaughterhouses is a major source of protein. At present, little use is made of it, mainly by drying or by recovering plasma molecules after centrifugal separation of plasma and cruor. This co-product is mainly composed of haemoglobin, a protein rich in active peptides, such as antimicrobial peptides, after hydrolysis by porcine pepsin. The aim is to propose a new strategy for adding value to blood, without plasma-cruor separation, while retaining the bioactive peptides historically identified during the peptic hydrolysis of purified haemoglobin. This new process, developed and optimised on a laboratory scale, has now been technologically transferred to a pilot scale. The peptic hydrolysis of blood was first developed at a concentration of 1% (w/v) haemoglobin. This hydrolysis demonstrated the coexistence of zipper and one-by-one enzymatic mechanisms for the appearance of the peptide population. The hydrolysis conditions (haemoglobin concentration, choice of pepsin, enzyme-substrate ratio, acid and hydrolysis time) were optimised to ensure complete decolourisation of the hydrolysate and conservation of the peptide population. The resulting bioactive hydrolysate has antimicrobial and antioxidant properties. Mass spectrometry analysis was used to characterise the hydrolysate in terms of haemoglobin-derived peptides. It has a mass of no more than 10 kDa, making it easily digestible: its use in animal feed as a feed supplement looks promising.

فرنسي. Le sang brut issu des abattoirs est une source importante de protéines. Il est actuellement peu valorisé, essentiellement par séchage ou par récupération de molécules plasmatiques après séparation centrifuge du plasma et du cruor. Ce co-produit est principalement composé d’hémoglobine, protéine riche en peptides actifs, tels que les peptides antimicrobiens, après hydrolyse par la pepsine porcine. L’objectif est de proposer une nouvelle stratégie de valorisation du sang, sans séparation plasma-cruor, tout en conservant les peptides bioactifs historiquement identifiés lors de l’hydrolyse pepsique de l’hémoglobine purifiée. Cette nouvelle voie, mise au point puis optimisée à l’échelle laboratoire, a été technologiquement transférée à l’échelle pilote. L’hydrolyse pepsique du sang a été premièrement mise au point à la concentration de 1% (p/v) en hémoglobine. Cette hydrolyse a mis en évidence la coexistence des mécanismes enzymatiques de type zipper et one-by-one pour l’apparition de la population peptidique. Les conditions d’hydrolyses (concentration en hémoglobine, choix de la pepsine, rapport enzyme-substrat, acide et temps d’hydrolyse) ont été optimisées en fixant une décoloration complète de l’hydrolysat ainsi que la conservation de la population peptidique. L’hydrolysat bioactif ainsi obtenu présente des propriétés antimicrobiennes et antioxydantes. Son analyse par spectrométrie de masse a permis la caractérisation de cet hydrolysat en terme de peptides issus de l’hémoglobine. Il ne possède aucune masse supérieure à 10 kDa, lui procurant ainsi une bonne digestibilité: son utilisation en alimentation animale en tant que complément alimentaire apparaît prometteuse.