New recognition specificity in a plant immune receptor by molecular engineering of its integrated domain
2022
Kroj, Thomas | Padilla, André | Chochois, Vincent | de Guillen, Karine | Henriquet, Corinne | Pugnière, Martine | Mammri, Léa | Chalvon, Véronique | Declerck, Nathalie | Xi, Yuxuan | Cesari, Stella | Plant Health Institute of Montpellier (UMR PHIM) ; Centre de Coopération Internationale en Recherche Agronomique pour le Développement (Cirad)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Institut Agro Montpellier ; Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Université de Montpellier (UM) | Centre de Biologie Structurale [Montpellier] (CBS) ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM) | Démarche intégrée pour l'obtention d'aliments de qualité (UMR QualiSud) ; Centre de Coopération Internationale en Recherche Agronomique pour le Développement (Cirad)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Avignon Université (AU)-Université de La Réunion (UR)-Institut Agro Montpellier ; Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Université de Montpellier (UM) | Département Performances des systèmes de production et de transformation tropicaux (Cirad-PERSYST) ; Centre de Coopération Internationale en Recherche Agronomique pour le Développement (Cirad) | Institut de Recherche en Cancérologie de Montpellier (IRCM - U1194 Inserm - UM) ; CRLCC Val d'Aurelle - Paul Lamarque-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Montpellier (UM) | PhD fellowship from China Scholarship Council (CSC grant 201806350131) | COST Action Sustain FA1208 (https://www.cost-sustain.org). | ANR-15-CE20-0007,ImmuneReceptor,Récepteurs immunitaires de type NLR pour des résistances plus durables chez les céréales(2015) | ANR-10-INBS-0005,FRISBI,Infrastructure Française pour la Biologie Structurale Intégrée(2010)
International audience
اظهر المزيد [+] اقل [-]إنجليزي. Plant nucleotide-binding and leucine-rich repeat domain proteins (NLRs) are immune sensors that recognize pathogen effectors. Here, we show that molecular engineering of the integrated decoy domain (ID) of an NLR can extend its recognition spectrum to a new effector. We relied for this on detailed knowledge on the recognition of the Magnaporthe oryzae effectors AVR-PikD, AVR-Pia, and AVR1-CO39 by, respectively, the rice NLRs Pikp-1 and RGA5. Both receptors detect their effectors through physical binding to their HMA (Heavy Metal-Associated) IDs. By introducing into RGA5_HMA the AVR-PikD binding residues of Pikp-1_HMA, we create a high-affinity binding surface for this effector. RGA5 variants carrying this engineered binding surface perceive the new ligand, AVR-PikD, and still recognize AVR-Pia and AVR1-CO39 in the model plant N. benthamiana . However, they do not confer extended disease resistance specificity against M. oryzae in transgenic rice plants. Altogether, our study provides a proof of concept for the design of new effector recognition specificities in NLRs through molecular engineering of IDs.
اظهر المزيد [+] اقل [-]المعلومات البيبليوغرافية
تم تزويد هذا السجل من قبل Institut national de la recherche agronomique