Extração e caracterização de colágeno e gelatina da pele de jundiá (Rhamdia quelen): uma valorização ao subproduto do pescado | Extraction and characterization of collagen and gelatin from the skin of jundiá (Rhamdia quelen): an value to the fish by-product

Collagen and partially hydrolyzed collagen (gelatin) are products obtained from the connective tissue of animals and are used in many ways in various industrial sectors. The by-products of the fish sector have drawn attention to the production of these materials due to the fact that a part of the population does not consume products originating from mammals, due to sanitary problems involving them and the valorization of the discarded by-product. Thus, the research aimed to extract and characterize acid-soluble collagen (ASC), pepsin-soluble collagen (PSC) and gelatin (GPJ) from silver catfish skin (Rhamdia quelen) (PJ) for which to date data have not yet been found in the literature. Collagen was extracted from PJ by chemical and enzymatic method. First, in PJ, pre-treatment was performed to remove undesirable constituents, using 0.1 M sodium hydroxide, 10% butyl alcohol and 3% hydrogen peroxide, for the removal of non-collagenous proteins, fat and pigments, respectively. Afterwards, it was submitted to the extraction process with 0.7 M acetic acid for 24 hours. The ASC was precipitated in the liquid with 0.8 M sodium chloride, subsequently centrifuged, dialyzed in 0.1 M acetic acid and distilled water, and finally frozen and lyophilized. To obtain the PSC, the extraction residue not solubilized in the liquid was used, submitted to the same process mentioned, but with the addition of 1.5% of pepsin on the initial skin weight. Obtaining GPJ consisted primarily of pre-treatment with 0.2 M sodium hydroxide and 0.1 M acetic acid for skin swelling. Subsequently, GPJ was extracted in distilled water at 45 °C for 9 hours. The analyzes performed for the characterization were chemical composition, hydroxyproline content, yield, Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR), gel electrophoresis (SDS-PAGE), differential scanning calorimetry (DSC), determination of pH and color, microscopy scanning electronics (SEM) and some technological properties such as emulsifiers and foamers, in vitro digestibility, solubility and viscosity. For ASC, PSC and GPJ, high protein and hydroxyproline composition were obtained, as well as yields with a proportion of 15.1, 71.3 and 63.9% (on dry basis), respectively. FTIR showed peaks in the amide region commonly found in collagen and gelatin, SDS-PAGE marked bands with high molecular weight and DSC showed high thermal characterization compared to other sources. Scanning Electron Microscopy (SEM) showed dense and non-porous layers in GPJ. As for the technological properties, ASC and PSC showed the ability to be used mainly as an emulsifying property at refrigeration temperature and GPJ showed conditions to provide high viscosity in the products to which it is added. Both samples still showed better solubility in an acidic environment. Therefore, the PJ proved to be a possible source for obtaining collagen and gelatin as an alternative to the traditional ones for cattle and pigs, due to the fact that they present chemical and functional characteristics with a positive effect for the most diverse industrial sectors

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio Grande do Sul, FAPERGS, Brasil

O colágeno e o colágeno parcialmente hidrolisado (gelatina) são produtos obtidos do tecido conjuntivo de animais e são utilizados de muitas formas em vários setores industriais. Os subprodutos do setor do pescado têm chamado à atenção para a produção desses materiais pelo fato de uma parte da população não consumir produtos originados de mamíferos, por problemas sanitários envolvendo os mesmos e para a valorização do subproduto descartado. Desse modo, a pesquisa teve como objetivo extrair e caracterizar o colágeno solúvel em ácido (ASC), colágeno solúvel em pepsina (PSC) e a gelatina (GPJ) da pele de jundiá (Rhamdia quelen) (PJ) para os quais até o presente momento ainda não foram encontrados dados na literatura. O colágeno foi extraído da PJ pelo método químico e enzimático. Primeiramente, na PJ foi realizado o pré-tratamento para a remoção de constituintes indesejáveis, utilizando hidróxido de sódio 0,1 M, álcool butílico 10% e peróxido de hidrogênio 3%, para a remoção de proteínas não colagenosas, gordura e pigmentos, respectivamente. Após, foi submetida ao processo de extração com ácido acético 0,7 M por 24 horas. No líquido foi precipitado o ASC com cloreto de sódio 0,8 M, posteriormente centrifugado, dialisado em ácido acético 0,1 M e água destilada e por fim, congelado e liofilizado. Para a obtenção do PSC, foi utilizado o resíduo da extração não solubilizado no líquido, submetido ao mesmo processo citado, porém com adição de 1,5% de pepsina sobre o peso inicial de pele. A obtenção da GPJ consistiu primeiramente na realização do pré-tratamento com hidróxido de sódio 0,2 M e ácido acético 0,1 M para o inchamento das peles. Posteriormente, a GPJ foi extraída em água destilada a 45 °C por 9 horas. As análises realizadas para a caracterização foram composição química, conteúdo de hidroxiprolina, rendimento, espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier (FTIR), eletroforese em gel (SDS-PAGE), calorimetria exploratória diferencial (DSC), determinação do pH e cor, microscopia eletrônica de varredura (MEV) e algumas propriedades tecnológicas tais como, emulsificantes e espumantes, digestibilidade in vitro, solubilidade e viscosidade. Para o ASC, PSC e a GPJ foram obtidas principalmente elevada composição de proteína e de hidroxiprolina e ainda, rendimento com proporção de 15,1, 71,3 e 63,9% (em base seca), respectivamente. O FTIR mostrou picos na região da amida comumente encontrado em colágeno e gelatina, a SDS-PAGE marcou bandas com alto peso molecular e o DSC apresentou elevada caracterização térmica em relação a outras fontes. A Microscopia Eletrônica de Varredura (MEV) mostrou camadas densas e não porosas na GPJ. Quanto às propriedades tecnológicas o ASC e PSC apresentaram capacidade para serem utilizadas principalmente como propriedade emulsificante em temperatura de refrigeração e a GPJ apresentou condições de conferir viscosidade elevada nos produtos as quais for adicionada. Ambas as amostras ainda apresentaram melhor solubilidade em ambiente ácido. Diante disso, a PJ comprovou ser possível fonte para a obtenção de colágeno e gelatina como alternativa às tradicionais de bovinos e suínos, pelo fato de apresentarem características químicas e funcionais com efeito positivo para os mais diversos setores industriais.