Interação lisozima versus curcumina: termodinâmica e cinética de formação de complexo, foto e termodegradação | The interaction between lysozyme and curcumin: thermodynamics and kinetics of complex formation, photo and termal degradation

A aplicação da curcumina em sistemas aquosos é limitada, devido à sua sensibilidade à luz e à variações de temperatura, o que leva a perda de suas propriedades bioativas. Com o intuito de contornar estas limitações, a foto e termoproteção da curcumina pela lisozima foram estudadas em pH 7,4, utilizando espectroscopia de absorção molecular (UV-vis). A formação do complexo lisozima-curcumina, de estequiometria 1:1, foi confirmada por meio de análises termodinâmicas utilizando ressonância plasmônica de superfície, onde foram obtidas constantes de interação (K b ) da ordem de 10³ L.mol - 1 . Os valores de ΔG° foram todos negativos e variaram pouco com o aumento da temperatura, indicando que o equilíbrio químico favorece a formação do complexo lisozima-curcumina (ΔG° 298.15 K = − 20,50 kJ mol −1 ) e a ocorrência de compensação entálpico-entrópica na formação do complexo. As alterações conformacionais da lisozima contribuíram significativamente para a formação do complexo entre estas moléculas. Os complexos termodinamicamente estáveis formaram-se via a criação de um complexo ativado. A associação das moléculas livres e a dissociação do complexo termodinamicamente estável para a formação do complexo ativado ocorreu em múltiplos-passos, com a energia de ativação dependente da temperatura. Este estudo mostrou que a formação de complexos entre lisozima e curcumina aumentou a estabilidade desta a luz e a variação de temperatura. Além disso, mostrou que a cinética e a termodinâmica de formação de complexos lisozima-curcumina é modelada pela temperatura, fornecendo parâmetros para a sua aplicação em diferentes matrizes. Palavras-chave: Curcumina. Lisozima. Fotodegradação da curcumina. Termodegradação da curcumina. Interação termodinâmica. Constante cinética.

The application of curcumin in aqueous systems is limited due to its high sensitivity to light and temperature flutuaction, which leads to the loss of its bioactive properties. In order to overcome these limitations, the curcumin photo and thermal protections by lysozyme were investigated at pH 7.4, using ultraviolet-visible spectrophotometry (UV- vis). The lysozyme-curcumin complex formation was confirmed by a thermodynamic analysis using surface plasmon resonance, that provided binding constants (K b ) on the order of 10 3 L mol -1 , with 1:1 stoichiometry. The ΔG° values were all negative and remained almost unchanged as the temperature increased, therefore, the stable complex predominated over free molecules (ΔG° 298.15K = − 20.50 kJ mol −1 ) and the enthalpy-entropy compensation phenomenon occurred in this process. The lysozyme conformational changes were the main responsible to the lysozyme-curcumin complex formation. The association of free molecules and the dissociation of the stable complex to form an intermediate complex occurred in multi-steps, being the activation energy dependent of temperature. This study shows that the formation of a complex between curcumin and lysozyme can protect curcumin from thermal and photodegradation, providing thermodynamic and kinetic data for the better application of this complex in the food, cosmetic and pharmaceutical industry. Keywords: Curcumin. Lysozyme interaction. Curcumin photodegradation. Curcumin thermal-degradation. Thermodynamic binding. Kinetic constants.

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