Kompleks TOB/SAM: kluczowa rola w biogenezie mitochondriów | The TOB/SAM complex: an essential function in mitochondria biogenesis

Białka tworzące strukturę beczułki b występują w błonie zewnętrznej bakterii Gramujemnych oraz w błonie zewnętrznej organelli pochodzenia endosymbiotycznego, tj. mitochondriów i chloroplastów, gdzie mogą pełnić różne funkcje. Mitochondrialne białka o strukturze beczułki b biorą udział w imporcie białka, transporcie metabolitów oraz w regulacji morfologii i dystrybucji mitochondriów. Białka te uznaje siê takze za istotny element ewolucji mitochondriów. Mechanizm wbudowywania białek tworzących strukturę beczułki b w błone zewnętrzną mitochondriów i bakterii Gram-ujemnych został niedawno opisany. Co więcej, wykazano, iż uległ on utrwaleniu w toku ewolucji. W przypadku mitochondriów w procesie tym uczestniczy kompleks TOB/SAM (topogeneza białek zewnętrznej błony mitochondrialnej tworzących strukturę beczułki b/maszyneria sortowania i składania białek), tworzony przez trzy podstawowe białka: Tob55 (Sam50), Tob38 (Sam35) and Mas 37 (Sam37). Wyniki analizy filogenetycznej wskazują, iż białko Tob55 pochodzi od bakteryjnego białka Omp85, podczas gdy inne mitochondrialne białka o strukturze beczułki b nie mają homologów wśród białek bakteryjnych.

b-barrel proteins are present in the outer membrane of Gram-negative bacteria and of organelles of endosymbiotic origin, i.e. mitochondria and chloroplasts where they perform a variety of functions. Mitochondrial b-barrel proteins are important for protein import, metabolite transport and the organelle morphology and distribution. They also seem to play a crucial role in mitochondria evolution. Quite recently a specific pathway for the insertion of b-barrel proteins was identified in both mitochondria and Gram-negative bacteria and was proved to be conserved during evolution. In mitochondria the pathway is formed by the TOB/SAM complex (topogenesis of the mitochondrial outer membrane b-barrel proteins/sorting and assembly machinery) composed of three main proteins, namely Tob55 (Sam50), Tob38 (Sam35) and Mas 37 (Sam37). Phylogenetic analysis provides a strong case for the evolution of Tob55 from the bacterial homologue Omp85 while other mitochondrial b-barrel proteins do not display amino acid homology with bacterial b-barrel proteins.