Crystallization and X-ray analysis of the Schistosoma mansoni guanidino kinase
2008
M. Awama, Ayman | Paracuellos, Patricia | Laurent, Sabine | Dissous, Colette | Marcillat, Olivier | Gouet, Patrice | Institut de Chimie et Biochimie Moléculaires et Supramoléculaires (ICBMS) ; Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL) ; Université de Lyon-Université de Lyon-École Supérieure de Chimie Physique Électronique de Lyon (CPE)-Institut National des Sciences Appliquées de Lyon (INSA Lyon) ; Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut de Chimie - CNRS Chimie (INC-CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) | Institut de biologie et chimie des protéines [Lyon] (IBCP) ; Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL) ; Université de Lyon-Université de Lyon-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) | Schistosomiase, paludisme et inflammation ; Institut Pasteur de Lille ; Pasteur Network (Réseau International des Instituts Pasteur)-Pasteur Network (Réseau International des Instituts Pasteur)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Lille, Droit et Santé | BioSciences Lyon-Gerland (BLG) ; École normale supérieure de Lyon (ENS de Lyon) ; Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL) ; Université de Lyon-Hospices Civils de Lyon (HCL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) | The authors thank the ESRF staff at ID29 for technical support and assistance during X-ray data collection.
International audience
Show more [+] Less [-]English. The 716-amino-acid guanidino kinase from the parasitic flatworm Schistosoma mansoni results from the fusion of two guanidino kinase subunits. Crystals of this 80 kDa protein have been obtained in the monoclinic space group P2(1), with unit-cell parameters a = 52.7, b = 122.1, c = 63.2 A, beta = 108.5 degrees . Synchrotron data were collected to 2.8 A resolution on ESRF beamline ID29. The structure was solved by the molecular-replacement method, using the 357-amino-acid structure of the arginine kinase from Trypanosoma cruzi as the search model.
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Bibliographic information
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