Variations of wheat gliadin antigenicity during pepsin and trypsin hydrolysis | Variations de l'antigenicite de la gliadine du ble au cours de son hydrolyse pepsique ou trypsique
1997
Verniere, E. (Universite de Montpellier 2 (France). Laboratoire de Genie Biologique et Sciences des Aliments) | Caporiccio, B. | Possompes, B. | Besancon, P.
French. Afin d'evaluer la variation d'antigenicite de la gliadine au cours de la proteolyse, deux systemes modeles d'hydrolyse ont ete testes, l'un par la pepsine, l'autre par la trypsine en presence d'uree ou de dioxane. Des anticorps polyclonaux de lapin diriges contre la gliadine totale ont ete utilises dans deux tests ELISA, l'un direct mettant en oeuvre directement les anticorps antigliadine, l'autre des anticorps anti-immunoglobuline G de lapin pour doser indirectement les anticorps antigliadine reagissant avec les produits d'hydrolyse. L'antigenicite de la gliadine hydrolysee par la pepsine ne diminue que lentement au cours de l'hydrolyse et se maintient a environ 45 % de la valeur initiale jusqu'a 24 h. Qualitativement, au bout de 3 h d'hydrolyse, les variations de la reactivite antigenique semblent reveler des modifications conformationnelles importantes. En revanche, l'hydrolyse par la trypsine ne conduit pas a des variations notables de l'antigenicite, quelle que soit la nature de l'agent denaturant (uree ou dioxane)
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