Myostatin gene inactivation increases post-mortem calpain-dependent muscle proteolysis in mice | L'inactivation du gène de la myostatine augmente la protéolyse musculaire post-mortem dépendante de la calpaïne chez la souris
2021
Nassar, Rim | Vernus, Barbara | Carnac, Gilles | Fouret, Gilles | Goustard, Bénédicte | Casas, François | Tintignac, Lionel | Cassar-Malek, Isabelle | Picard, Brigitte | Seiliez, Iban | Brioche, Thomas | Koechlin-Ramonatxo, Christelle | Bertrand-Gaday, Christelle | Hamade, Aline | Najjar, Fadia | Chabi, Béatrice | Bonnieu, Anne
French. Le déficit en myostatine entraîne une hypertrophie étendue des muscles squelettiques, mais ses conséquences sur la protéolyse musculaire post-mortem sont inconnues. Ici, nous avons comparé la dégradation des protéines myofibrillaires musculaires et l'autophagie, l'ubiquitine-protéasome et le Ca 2+-protéolyse dépendante par rapport au statut énergétique et redox chez les souris de type sauvage (WT) et les souris knock-out pour la myostatine (KO) au cours du stockage post-mortem précoce. Les muscles KO ont montré une dégradation plus élevée des protéines myofibrillaires dans les 24 premières heures après la mort, associée à un statut antioxydant préservé, par rapport aux muscles WT. L'analyse des principaux marqueurs de l'autophagie et du système ubiquitine-protéasome a indiqué que ces deux voies n'étaient pas régulées à la hausse dans le muscle post-mortem (les deux génotypes), mais que le flux autophagique basal et la teneur en ATP étaient inférieurs dans les muscles KO. Les activités du protéasome et de la caspase n'étaient pas différentes entre les souris WT et KO. À l'inverse, l'activité de la calpaïne était plus élevée dans les muscles KO, en même temps qu'une dégradation plus élevée de la troponine T et de la desmine. Au total, ces résultats suggèrent que les calpaïnes, mais pas les systèmes d'autophagie, de protéasome et de caspase,
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This bibliographic record has been provided by National Institute for Agricultural Research