O papel da agua na conformacao da proteina mioglobina: um estudo por RPE.
1999 | 1986
MARTIN-NETO, L. | SANCHES, R. | TABAK, M. | MASCARENHAS, S. | NASCIMENTO, O. R. | EMBRAPA-CNPDIA; USP-IFSC.
A estrutura desidratada de uma molecula biologica nao e suficiente para explicar a sua acao, isto porque a agua interage com os residuos hidrofilicos e polares mudando sua conformacao, que e determinante na sua funcao. No presente trabalho observamos as variacoes de simetria do centro ativo (heme) da metamioglobina (metaMb) equina moduladas pelo grau de hidratacao. Utilizou-se tambem apomioglobina (ApoMb) para verificar se um radical livre formado na desidratacao dependia so da globina e nao do grupo prostetico. Amostras liofilizadas foram utilizadas e o sinal de RPE do ion ferro(III) e do radical livre monitorado. Para a metaMb o espectro de RPE e caracterizado por linhas de absorcoes com valores de g aproximadamente 6; g = 4,3; g aproximadamente 2 e tambem a linha do radical livre com g = 2,01. Para a ApoMb observou-se uma unica linha de absorcao com valor de g = 2,01. Observou-se na metaMb que a variacao da largura de linha em g aproximadamente 6, com a hidratacao, decresce exponencialmente ate um valor de 0,2gr H2O/grMb e mostrando pequena variacao acima dessa hidratacao. Duas possibilidades podem explicar este comportamento: 1) a simetria do ion ferro(III) na proteina e sensivel a mudancas conformacionais induzidas pela variacao no conteudo da agua; 2) a variacao e devido ao estreitamento de linha provocado pelo aumento do grau de liberdade com o crescimento da hidratacao. Constatou-se tambem que a presenca do radical livre criado pela desidratacao e independente do grupo prostetico.
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