A JOURNEY FROM PORCINE PANCREATIN TO PRODUCTION OF ANGIOTENSIN CONVERTING ENZYME (ACE) INHIBITORS FROM CASEIN | UNA VIA A PARTIR DE LA PANCREATINA PORCINA PARA PRODUCIR INHIBIDORES DE LA ENZIMA CONVERTIDORA DE ANGIOTENSINA (ECA) PRESENTES EN LA CASEINA

Español; castellano. La enzima convertidora de angiotensina (E.C. 3.4.15.1) desempeña un papel importante en la regulación de la presión sanguínea y en la patofisiología de la hypertensión, que causa varias enfermedades del sistema circulatorio, incluyendo infacto, arterioesclerosis y enfermedades de las arterias coronarias. La enzima convertidora de angiotensina (ACE, acrónimo en inglés) puede incrementar la presión sanguínea mediante la conversión de angiotensina I en un potente vasoconstrictor, la angiotensina II, y por la degradación de un vasodilatador arterial, la bradiquinina, a péptidos inactivos. La Inhibición de la ACE puede ejercer un efecto antihipertensor como consecuencia de una disminución en la actividad de la angiotensina II y el aumento concomitante de la actividad de la bradiquinina. La actividad inhibidora de la ACE en hidrolizados pancreáticos de caseína bovina fue considerablemente alta para su concentración con un 50% de inhibición (IC50) de 600 μg/mL. Estos resultados sugieren que el hidrolizado de pancreatina de caseína bovina es una fuente potencial de péptidos hidrofóbicos con actividad inhibidora de ACE, y que la cromatografía en fenil-agarosa en NaCl 5 M es una técnica útil para purificar tales péptidos. En nuestro laboratorio están en progreso más estudios para separar y caracterizar

Inglés. Angiotensin converting enzyme (E.C. 3.4.15.1) plays an important role in the regulation of blood pressure and pathophysiology of hypertension, which causes various diseases of the circulatory system including stroke, arteriosclerosis, and coronary heart disease. Angiotensin converting enzyme (ACE) can increase blood pressure by converting angiotensin I to a potent vasoconstrictor, angiotensin II, and by degrading an arteriolar vasodilator, bradykinin, into inactive peptides. Inhibition of ACE may exert an antihypertensive effect as a consequence of a decrease in angiotensin II activity and a concomitant increase in bradykinin activity. The ACE inhibiting activity determined in the pancreatin hydrolysate of bovine casein was considerably high with its concentration of 50% inhibition (IC50) being 600 μg/mL. These results suggest that the pancreatin hydrolysate of bovine casein is a potential source of hydrophobic peptides with ACE inhibiting activity, and that chromatography on phenyl-agarose in 5 M NaCl is a useful technique to purify such peptides. Further studies to separate and characterize individual hydrophobic peptides are under progress in our laboratory