Formules infantiles modèles : Relation entre structures protéiques et comportement en digestion Modification du profil protéique, de la teneur en matière sèche et de la température de traitement | Model infant milk formulas: relationship between protein structures and digestive behaviour

Francés. Les traitements thermiques appliqués pendant la fabrication des préparations pour nourrissons (PPNs) peuvent altérer les structures des protéines et donc leur comportement au cours de la digestion. L'objectif de ce projet de thèse était d'étudier la relation entre la structure des protéines au sein de PPNs modèles et leur comportement au cours de leur digestion in vitro.Trois PPNs modèles ont été développées, se différenciant par leur profil en protéines du lactosérum (PS) afin de se rapprocher du profil protéique du lait maternel. Les PPNs, avec différentes teneurs en matière sèche et donc concentration protéique (1.3% ou 5.5%), ont été traitées thermiquement entre 67.5°C et 80°C. La cinétique de dénaturation thermique des PS a été étudiée puis les structures protéiques générées ont été caractérisées pour un même taux de dénaturation des PS (65%). La cinétique de digestion protéique a été évaluée en digestion in vitro statique puis dynamique, simulant les conditions physiologiques du nourrisson.Les résultats ont montré que la cinétique de dénaturation des PS était ralentie pour la PPN proche du lait maternel de par l’absence de β-LG, et ce indépendamment de la teneur en matière sèche. Pour un même taux de dénaturation des PS, la structure protéique des PPNs variait selon la composition protéique des PPNs, leur teneur en matière sèche et les conditions thermiques, ce qui, in fine, impactait le devenir des protéines au cours de la digestion in vitro.La structure des protéines pourrait donc être un levier pour l’optimisation des PPNs. Ces résultats doivent être complétés par l’évaluation de l’impact physiologique de ces différentes structures.

Inglés. The heat treatments applied during the manufacture of infant milk formulas (IMFs) may alter the protein structures and so their behaviour during digestion. The aim of this PhD project was to study the relationship between protein structure within model IMFs and their behaviour during in vitro digestion.Three model IMFs were formulated, differing only in their whey protein (WP) profile to be as close as possible to the protein profile of human milk. The IMFs, with different dry matter contents and therefore protein concentration (1.3% or 5.5%), were heat-treated between 67.5°C and 80°C. The kinetics of heat-induced WP denaturation were studied, then the protein structures generated were characterised for an identical extent of WP denaturation (65%). The kinetics of protein hydrolysis were evaluated using static then dynamic in vitro digestion methods at the infant stage.The results showed that the denaturation kinetics of WPs were slowed down for IMF close to human milk due to the absence of β-LG, regardless of the dry matter content. For an identical extent of WP denaturation, the heat-induced protein structures varied according to the protein profile, the dry matter of IMFs, and the heating conditions, which ultimately impacted the protein behaviour during in vitro digestion.The protein structure could therefore be a lever for the IMF optimisation. These results must be complemented by the evaluation of the physiological impact of these different structures.