Le devenir des protéines et des acides aminés dans l'intestin du porc : de la digestion à l'apparition dans la veine porte

La digestion intestinale des protéines alimentaires fait intervenir des protéases d’origine pancréatique et des peptidases intestinales. Les produits de la digestion sont constitués d’acides aminés libres et de peptides relativement abondants. Acides aminés et peptides sont transportés dans l’entérocyte où ces derniers subissent une hydrolyse. Les acides aminés libres présents dans la veine porte présentent un profil bien différent de celui des protéines alimentaires. En effet, le métabolisme intestinal des acides aminés est très actif. Afin d’assurer la synthèse des protéines constitutives et sécrétées, l’intestin prélève des acides aminés à la fois dans la lumière intestinale et dans le sang artériel. Cet organe renouvelle plus de 50 % de ses protéines par jour et la synthèse de protéines bien particulières comme les mucines engendre des besoins élevés en certains acides aminés comme la thréonine. L’intestin est le principal tissu utilisant la glutamine artérielle et le glutamate alimentaire. Le catabolisme intestinal de ces acides aminés produit de l’alanine, de l’acide aspartique, de la proline et, par l’intermédiaire des enzymes du cycle de l’urée, de l’ornithine, de la citrulline et de l’arginine. Les acides aminés indispensables n’échapperaient pas non plus au catabolisme intestinal. Le rôle de l’intestin ne se limite donc pas à la digestion des protéines et à l’absorption des acides aminés. Son métabolisme modifie profondément la disponibilité des acides aminés alimentaires pour le reste de l’organisme.

The digestion of dietary proteins is achieved by several proteolytic enzymes, released by the pancreas and peptidases from the brush border. The products of digestion are composed of free amino acids and peptides. Amino acids and peptides are transported into the enterocytes where the latter are hydrolysed, The profile of amino acids in the portal vein is different from dietary amino acids. Indeed, intestinal metabolism is very active. Both circulating and luminal amino acids are taken up by the intestine in order to ensure the synthesis of constitutive and secreted endogenous proteins. Intestinal protein turnover rate exceeds 50% per day. The synthesis of endogenous proteins (mucins for example) with a specific amino acid composition induces high requirements for some amino acids like threonine. The gastrointestinal tract is the main organ utilising circulating glutamine and dietary glutamate. Catabolism of these amino acids produces alanine, aspartic acid, proline and, via the enzymes of urea cycle, ornithine, citrulline and arginine. Essential amino acids seem to be involved in catabolism in the intestine as well. Finally, the role of the intestine is not limited to protein digestion and amino acid absorption but intestinal metabolism changes dietary amino acid availability to the other extraintestinal tissues.