Propiedades funcionales de aislados proteicos de cajanus cajan. Efecto del ph y fuerza iónica

Cajanus cajan (CC) es una legumbre perteneciente a la familia Fabaceae y se encuentra ampliamente distribuida en el mundo. Este cultivo se utiliza para la alimentación humana y animal, como cultivo de cobertura y abono verde, como reparo del viento para otros cultivos o estructuras, como cerco vivo para aves de corral y para la obtención de leña de consumo doméstico. Sus semillas son consideradas una fuente de alimento saludable con cantidades suficientes de proteínas (19-23%), hidratos de carbono (35-56%), además de vitaminas y minerales. La industria alimentaria busca permanentemente proteínas alternativas que puedan competir con las que dominan el mercado para el desarrollo de nuevos productos. En este sentido, las proteínas vegetales constituyen una opción atractiva, dado no solo por sus propiedades tecnofuncionales sino también por su aporte nutritivo al ser incorporado como ingrediente en un alimento. Si bien existen varios métodos de extracción de proteína y todos son útiles de acuerdo con el fin buscado, el método de extracción alcalina y posterior precipitación isoeléctrica es un método sencillo, rápido y de bajo costo para la obtención de aislados proteicos con distintas propiedades físico-químicas y estructurales que determinarán sus propiedades tecnofuncionales, así como su aplicación como ingredientes alimentarios. El objetivo general de esta tesis fue estudiar desde el punto de vista estructural y funcional las proteínas de CC a efectos de obtener conocimientos que puedan conducir a potenciales aplicaciones en la industria alimentaria. partir de la harina de las semillas de CC, se obtuvieron las fracciones proteicas mayoritarias, ALB y GLB, y aislados proteicos por extracción alcalina (variando el pH de 8,0 a 11,0) y posterior precipitación isoeléctrica. Los aislados proteicos obtenidos se nombraron A8, A9, A10 y A11, de acuerdo con el pH de extracción utilizado. Las fracciones ALB y GLB presentaron diferencias en su composición polipeptídica, siendo los polipéptidos presentes en la fracción GLB los de mayor peso molecular, como se observó en los perfiles electroforéticos y cromatográficos. Los resultados obtenidos por DSC, espectroscopía de fluorescencia (FI) e hidrofobicidad superficial, demuestran que la fracción GLB de CC presentó una estructura más compacta y menos flexible que la fracción ALB. Los aislados proteicos de CC presentaron propiedades físico-químicas y perfiles electroforéticos más relacionados a la fracción GLB que a la fracción ALB, aun luego de los cambios conformacionales provocados por el pH de extracción. Si bien A11 presentó la mayor recuperación proteica, su solubilidad en distintos solventes fue baja, con una mayor presencia de agregados proteicos. Se seleccionó el aislado A8 por sus características de solubilidad, hidrofobicidad y color para evaluar la influencia del pH y la fuerza iónica en sus propiedades físicoquímicas y funcionales. Se ensayaron cuatro condiciones de pH (2,1; 3,9; 6,3 y 8,3) y dos condiciones de fuerza iónica (μ) (0,10 y 0,54). Tanto el pH como μ no influyeron en la composición polipeptídica de la fracción soluble de A8, excepto a pH 3,9 (μ= 0,10) donde los polipéptidos característicos de vicilinas estaban ausentes por su baja solubilidad (So ˂10%). Sin embargo, las proteínas de A8 sufrieron cambios conformacionales debido al pH y fuerza iónica, los cuales se vieron reflejados en FI y DSC. A baja fuerza iónica (μ= 0,10), fue evidente una mayor desnaturalización de las proteínas a pH por debajo de punto isoeléctrico (pI) de A8 (pH 4,5-5,0). Cuando la fuerza iónica del medio fue mayor (μ= 0,54), los cambios conformacionales debidos a la variación del pH resultaron menores (DSC, FI), lo cual fue evidente en el perfil de So dado que varió en un rango menor (50- 80%) en comparación con el encontrado a baja fuerza iónica (5-96%). Además, se encontró que las dispersiones de A8 disminuyeron la tensión interfacial en las interfases aceite/ agua (o/w) y aire/agua (a/w) en una magnitud similar y con ligeras diferencias de acuerdo con el pH y fuerza iónica del medio.