Karakterisasi Biokimia Lektin Makroalga Sargassum polycystum dan Turbinaria ornata

Kemampuan lektin untuk mengikat karbohidrat secara spesifik dan reversible dapat dikembangkan dalam berbagai aplikasi, misalnya sebagai reagen histokimia. Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari spesifisitas pengikatan lektin makroalga Sargassum polycystum dan Turbinaria ornata pada berbagai jenis karbohidrat, stabilitas aktivitas hemaglutinasi lektin pada berbagai rentang suhu dan pH, serta pengaruh kation divalen pada aktivitasnya. Uji penghambatan hemaglutinasi secara kualitatif dan kuantitatif dilakukan untuk mempelajari spesifisitas pengikatan lektin terhadap 20 jenis gula dan glikoprotein. Untuk melihat stabilitas aktivitasnya, lektin S. polycystum dan T. ornata diberi perlakuan pemanasan pada rentang suhu 30-100 oC, perlakuan pH 3-10 dan perlakuan kation divalen MgCl2 dan CaCl2 kemudian diuji aktivtitas hemagglutinasinya. Ekstrak kaya lektin S. polycystum dan T. ornata mampu mengenali dan mengikat 8 glikoprotein secara kualititatif, yaitu fetuin (Fe), asialo Fe (aFe), thyroglobulin from bovine (BTG), asialo BTG, thyroglobulin from porcine (PTG), asialo PTG (aPTG), asialo mucin from bovine submaxillary glands (aBSM), dan asialo transferrin (aTf), namun tidak mempunyai afinitas terhadap gula sederhana. Lektin S. polycystum memiliki spesifisitas pengikatan terbaik terhadap aFe dan transferrin (Minimum Inhibitory Concentration/MIC 250 µg/ml), sementara Lektin T. ornata memiliki spesifisitas pengikatan terbaik terhadap aPTG (MIC 31.25 µg/ml), PTG (MIC 125 µg/ml), dan BTG (MIC 250 µg/ml). Aktivitas hemaglutinasi lektin S. polycystum stabil pada suhu 30-80 oC dan suasana netral hingga basa (pH 7-10), namun kurang stabil pada suasana asam (pH 3-6). Aktivitas lektin T. ornata relatif tidak stabil pada suhu 40-100 oC, sedikit menurun pada pH sangat asam, namun stabil pada rentang pH 5-10. Keberadaan kation divalent Ca2+ dan Mg2+ sedikit menurunkan aktivitas lektin S. polycystum dan T. ornata.