Etude fonctionnelle des glutathion peroxydases de peuplier, une famille de peroxydases thiorédoxines dépendantes

français. Dans les cellules végétales, la concentration en espèces oxygénées réactives (ROS), est contrôlée par différents systèmes. Les thiorédoxines (Trx) et les glutarédoxines (Grx) jouent un rôle crucial en fournissant leur pouvoir réducteur aux péroxyrédoxines (Prx), ou peroxydases thiol-dépendantes, qui assurent l'élimination des différents composés oxygénés (ou nitrés) dans les cellules. Le travail présenté dans ce manuscrit décrit essentiellement la famille multigénique des glutathion peroxydases (Gpx) chez une espèce modèle, le peuplier. Bien qu appartenant aux peroxydases thiol-dépendantes, la structure primaire des Gpx est différente de celle des Prx déjà caractérisées. L'expression de cette famille de gènes a été évaluée et comparée aux autres Prx dans les organes de peuplier. L' abondance de certaines Gpx est modifiée au cours de certains stress, notamment en présence de métaux comme le cadmium. La localisation de deux isoformes de Gpx dans le chloroplaste (Gpx1, Gpx3) ou la mitochondrie (Gpx3) a été expérimentalement démontrée par des fusions GFP. Les études enzymatiques réalisées sur la Gpx3 recombinante et sur des mutants cystéiniques de cette protéine a permis de mettre en évidence : (i) un mécanisme catalytique différent de celui des Gpx de mammifères, faisant intervenir seulement deux des trois cystéines conservées, qui forment (ii) un pont disulfure intramoléculaire de potentiel rédox 295 mV, réduit spécifiquement par certaines Trx in vitro. Ces enzymes sont en outre actives en solution sous la forme d homodimères non-covalents.