Etude moléculaire des short-chain isoprényle diphosphate synthases chez les pucerons : Evaluation de leur potentiel d’utilisation comme cible de nouveaux bio-insecticides

français. Les pucerons sont considérés comme des ravageurs majeurs, d’une part en raison de leur action directe sur le végétal, mais également en tant que vecteurs de nombreux virus phytopathogènes. A l’heure actuelle, la lutte contre certaines espèces de pucerons, au moyen d’insecticides de synthèse, devient extrêmement difficile en raison de l’apparition de populations résistantes. Le développement de nouveaux produits antiparasitaires, visant spécifiquement les pucerons, devient, par conséquent, hautement souhaitable. Dans ce contexte, nous avons choisi de nous intéresser aux enzymes de la famille des « short-chain » isoprényle diphosphate synthases (scIPPS). Ces enzymes constituent une classe de prényltransférases impliquées dans le métabolisme des isoprénoïdes. Cette classe comprend la géranyle diphosphate synthase, la farnésyle diphosphate synthase et la géranylgéranyle diphosphate synthase qui respectivement synthétise le géranyle diphosphate (GPP, C10), le farnésyle diphosphate (FPP, C15), et le géranylgéranyle diphosphate (GGPP, C20). Nous avons cloné chez le puceron un nouveau type de scIPPS. Contrairement à d'autres scIPPS connues, l’enzyme recombinante du puceron affiche une activité bifonctionnelle ; cette dernière étant capable de synthétiser à la fois le GPP, le précurseur commun des monoterpènes, mais également le FPP, le précurseur des sesquiterpènes. Chez les pucerons, ces deux précurseurs sont supposés jouer un rôle clé dans la biosynthèse de l'hormone juvénile et des phéromones d'alarme et sexuelle. Dans le but de fournir une explication structurelle à la bifonctionnalité observée chez la GPP/FPP synthase de puceron, nous avons entrepris de résoudre sa structure tridimensionnelle en se basant sur les structures cristallographiques du poulet. Plusieurs mutants ont été ensuite conçus et caractérisés.