Tributyltin effect on the Na-dependent ATPase activities in the clam Tapes philippinarum [Adriatic Sea]
2004
Borgatti, A.R. | Trombetti, F. | Bandiera, P. | Ventrella, V. | Pagliarani, A.
Английский. Tributyltin (TBT) effects on the Na, K-ATPase and the ouabain-insensitive Na-ATPase activities in mantle and gill microsomes from Tapes philippinarum were assayed for TBT chloride effect. Both ATPase activities were inhibited by TBT micromolar concentrations. Gill Na-ATPase was more susceptive to the contaminant than the coexistent Na, K-ATPase. Increasing TBT concentrations (10-750 microng/l) in the reaction medium did not enhance in parallel the enzyme inhibition, attaining approximately 30% and 50% inhibition of the Na, K- and Na-ATPase, respectively. While the TBT inhibitory effect on both ATPase activities may be tentatively ascribed to a TBT interaction with the membrane-bound enzyme complexes through the microenvironmental lipids, the poor relationship between ATPase inhibition and TBT dose could be ascribed to a limited TBT incorporation in the membrane microenvironment hosting the enzyme complexes, maybe irrespective of the TBT available
Показать больше [+] Меньше [-]итальянский. [Sono stati studiati gli effetti dello stagno tributile (TBT) sull'attività della Na, K-ATPasi e della Na-ATPasi insensibile all'oubaina in microsomi del mantello e delle branchie di Tapes philippinarum, utilizzando il cloruro di TBT. Le attività di ambedue le ATPasi sono risultate inibite da concentrazioni micromolari di TBT. La Na-ATPasi delle branchie era più sensibile della Na, K-ATPasi. L'aumento delle concentrazioni di TBT (10-750 microng/l) nel mezzo di reazione non aumentava in parallelo l'inibizione enzimatica, raggiungendo approssimativamente il 30 e 50% di inibizione della Na, K- e della Na-ATPasi, rispettivamente. Mentre l'effetto inibente del TBT sull'attività di ambedue le ATPasi può essere attribuito ipoteticamente a un'interazione del TBT con i complessi enzimatici legati alle membrane tramite i lipidi microambientali, lo scarso rapporto fra inibizione delle ATPasi e dose di TBT potrebbe essere ascritto a una limitata incorporazione del TBT nel microambiente della membrana che ospita i complessi enzimatici, possibilmente senza alcuna relazione con il TBT disponibile.]
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