Aislamiento y caracterización de las proteínas de reserva de chía (Salvia hispánica L.)

Las tendencias actuales con respecto a la alimentación indican un marcado interés de los consumidores en ciertos alimentos que además de nutrir aporten beneficios al organismo. Las variaciones en los patrones dietéticos han generado una nueva área de desarrollo en la ciencia alimentaria que se conoce como alimentos nutracéuticos o funcionales; esto ha inducido a la búsqueda de materiales que cubran estas expectativas. Una de las fuentes vegetales con gran potencial es la chía (Salvia hispanica L.), esta semilla fue uno de los principales componentes de la dieta de sociedades precolombinas (aztecas y mayas). Es una fuente importante de proteína (19¿ 23%), fibra (30-36%), aceite (32-39%), con elevado contenido de ácidos grasos omega-3 y antioxidantes; no obstante la información sobre la calidad proteínica es pobre. Por lo que el objetivo de este trabajo fue aislar y caracterizar, las proteínas de reserva presentes en la semilla. El contenido de proteína fue de 22.7%. Las albúminas, globulinas, prolaminas y glutelinas fueron extraídas secuencialmente de acuerdo a la solubilidad. Las globulinas constituyeron el 52% de las proteínas totales, representando la fracción mayoritaria. La caracterización térmica de las fracciones mostro que las albúminas (103.6 °C) y globulinas (104.7 °C) poseen mejor estabilidad con temperaturas de desnaturalización altas, seguidas por las glutelinas (92.2 °C) y las prolaminas (86.3 °C) con valores menores. Los resultados obtenidos de la determinación del coeficiente de sedimentación de las globulinas nos revelaron la presencia de globulinas11S y 7S. El patrón electroforético de las globulinas comprobó que esta fracción en particular tiene alguna relación estructural con globulinas 11S, ya que en condiciones nativas se observó una banda correspondiente de 383 kDa la cual se resolvió mediante SDS-PAGE (-ßME) en una subunidad principal de 55 kDa, y ésta en condiciones reductoras se resolvió en dos bandas de 34 y 23 kDa, las cuales representan la subunidad ácida y básica de la proteína 11S. Estos últimos datos se confirmaron mediante la identificación de péptidos utilizando espectrometría de masas. La proteína mayoritaria 11S se logró aislar mediante electroelución. Finalmente se llevó a cabo una evaluación nutrimental básica, encontrándose que las semillas y las globulinas poseen un buen balance de aminoácidos, además de poseer niveles altos de digestibilidad in vitro.

Current trends of the society indicate a strong consumer interest in certain foods which provide health benefits for the body. The changes in dietary patterns have led to a new area of development in food science known as nutraceuticals or functional foods, and this has prompted the search for materials that meet these expectations. Chia (Salvia hispanica L.) is a plant source with great potential; this seed was one of the main components of the diet of pre-Columbian societies (Aztecs and Mayans). Also is an important source of protein (19 - 23%), fiber (30- 36%), oil (32-39%) with high content of omega-3 fatty acids and antioxidants, however, the information on the protein quality is poor. Because of that, the aim of this study was to isolate and characterize the storage proteins present in the seed. The total protein content was 22.7%. Albumin, globulins, prolamins and glutelins were extracted sequentially according to solubility. Globulins constituted 52% of total protein, representing the major faction. Thermal characterization of the fractions showed that the albumins (103.6 °C) and globulins (104.7 °C) have better stability with high denaturation temperatures, followed by glutelins (92.2 °C) and prolamins (86.3 °C) with minor values; thermal stability higher than all other cereal proteins. The results of the determination of sedimentation coefficient of globulins revealed the presence of globulins11S (the main component) and 7S. In the electrophoretic pattern of globulin fraction was found that in particular this fraction has a structural relationship with 11S globulin, because it was observed under native conditions a corresponding band of 383 kDa which was resolved by SDSPAGE (-ßME) in a major subunit 55 kDa; and in under reducing conditions it was resolved in two bands of 34 and 23 kDa, which represent the acidic and basic subunits of 11S protein. These data were confirmed by identification of peptides using mass spectrometry. The major protein 11S was isolated by electroelution. Finally, we conducted a basic nutritional assessment, finding that the seeds and globulins have a good balance of amino acids with a higher proportion of the essential ones than other protein seeds; in addition to having high levels of in vitro digestibility.