Gastric digestion of whey proteins in the simgi®. Correlation with the static consensus model | Simulación de la digestión gástrica de proteínas de suero lácteo en el simgi®. Correlación con la simulación in vitro estática consensuada internacionalmente

Póster presentado a las II Jornadas Científicas CIAL-Fórum, celebradas durante los dias 16 y 17 de noviembre de 2016 en el Instituto de Investigación en Ciencias de la Alimentación (CIAL).

Los métodos de evaluación de la digestión in vivo, tanto en animales como en humanos, son los que aportan los resultados fisiológicamente más relevantes pero conllevan importantes implicaciones éticas y son costosos, lo que ha llevado al desarrollo de los modelos de digestión in vitro. Estos modelos han demostrado una adecuada reproducibilidad y consistencia en ensayos inter-laboratorio. Los modelos dinámicos representan un avance respecto a los estáticos porque permiten controlar el pH en cada etapa de la digestión, una buena mezcla de la matriz alimentaria con los jugos gastrointestinales y la eliminación continua de los productos de digestión. El objetivo del trabajo fue conocer si las condiciones gástricas empleadas en la digestión de las proteínas de suero en el simulador dinámico de la digestión desarrollado en el CIAL (simgi®) originaban productos similares a los producidos utilizando el modelo estático consensuado internacionalmente. Se monitorizó la digestión de un concentrado de proteínas de suero mediante el análisis de la degradación proteica por PAGE-SDS y el estudio del perfil de péptidos generados por UPLC-MS/MS a distintos tiempos. Con las condiciones dinámicas optimizadas, la α-lactoalbúmina no se detectó a partir de los 30 minutos de digestión mientras que la β-lactoglobulina fue visible en todo momento, aunque su contenido disminuyó a un 25% del contenido inicial. El perfil de péptidos evaluado por UPLC-MS/MS mostró un aumento en el número de péptidos de ambas proteínas de suero con el tiempo de digestión lo que indicaba una degradación proteica gradual. Mediante el modelo estático in vitro se obtuvo para α-lactoalbúmina un perfil electroforético similar al obtenido con el simgi® pero para la β-lactoglobulina la degradación fue ligeramente inferior, con un 40% de proteína intacta al final de la fase gástrica. El perfil de péptidos en el tiempo mostró una hidrólisis más temprana en el modelo estático. La comparación de los productos generados mediante ambos modelos indicó que el perfil cualitativo era similar pero existían diferencias en la cinética de liberación de péptidos, que fue paulatina en las condiciones dinámicas empleadas. Estos resultados subrayan el efecto de la adición secuencial de pepsina y del movimiento peristáltico en la digestibilidad de las proteínas de suero lácteo.

Los autores agradecen la financiación otorgada por el Ministerio de Economía y Competitividad a través del proyecto AGL2015-66886-R y son participantes en COST Action Infogest.

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