Caracterização da poligalacturonase produzida por fermentação semi-sólida utilizando-se resíduo do maracujá como substrato Characterization of polygalacturonase produced by solid-state fermentation using the residue of passion fruit as substrate

As enzimas pectinolíticas ou pectinases são um grupo heterogêneo de enzimas que hidrolisam as substâncias pécticas presentes nas células vegetais. Essas enzimas estão sendo aplicadas em diversas áreas tornando-se importante conhecer suas características visando uma aplicação eficiente. Assim, este trabalho, objetivou-se caracterizar o resíduo seco da casca e do albedo do maracujá (Passiflora edulis) e posterior caracterização da enzima poligalacturonase, produzida através da fermentação em estado sólido e, como agente da fermentação, o fungo filamentoso Aspergillus niger. O resíduo do maracujá apresenta teor de pectina de 13,10%. A atividade de poligalacturonase alcançou um pico em 66 h de processo, para 40% de umidade inicial e 1% da concentração da fonte de nitrogênio, condição, em que a atividade obtida foi de 20,9 U g-1. A poligalacturonase do extrato enzimático bruto apresentou boa estabilidade térmica até temperaturas de 50 °C. Esta enzima permaneceu estável para pH entre 3,5 e 5,5 e não foi detectada para valores de pH acima de 6,5.<br>Pectinolytic enzymes, or pectinases, are a heterogeneous group of enzymes that hydrolyze the pectic substances present in plant cells. These enzymes are applied in several areas, making it important to know their characteristics for an efficient application. This work aimed to characterize the dry residue of passion fruit (Passiflora edulis) and subsequent characterization of the enzyme polygalacturonase produced by solid state fermentation and leavening agent and the filamentous fungus Aspergillus niger. The residue of passion fruit presented a pectin content of 13.10%, having a potential as a substrate for the production of pectinases. The activity of polygalacturonase reached a maximum value after 66 h of process with 40% initial moisture content and 1% of nitrogen supplementation. In this condition an activity of 20.9 U g-1 was obtained. The polygalacturonase produced the crude enzymatic extract presenting good thermal stability up to temperatures of 50 °C. This enzyme remained stable in the pH range between 3.5 and 5.5 and was not detected for pH values above 6.5.