As farinhas de soja integrais utilizadas neste trabalho foram obtidas, a partir de grupos de sementes (bulks) derivadas de linhagens que diferem entre si com relação à presença de lipoxigenases (LOX) e/ou inibidor de tripsina Kunitz (KTI). Para essa seleção e confirmação dos genótipos realizaram-se análises de lipoxigenases, de inibidores de tripsina e de quimotripsina. Realizou-se ainda, análise da composição química centesimal para caracterização das farinhas e atividade hemaglutinante nas sementes e nas farinhas de soja derivadas. Constatou-se , através da atividade hemaglutinante, que o tratamento térmico (89oC por 5 minutos) aplicado no processamento das farinhas foi suficiente para inativar as lectinas presentes na soja. Com o objetivo de avaliar a qualidade protéica e digestibilidade in vivo das farinhas de soja, procedeu-se aos ensaios biológicos com ratos, em que foram avaliados o PER (Relação da Eficiência Protéica), NPR (Razão Protéica Líquida), NPU (Utilização Protéica Líquida) e a digestibilidade. Os valores de PER, NPR, NPU para as variedades de soja foram inferiores aos valores obtidos para caseína, possivelmente em virtude da deficiência da proteína de soja em algum tipo de aminoácido essencial. Para as farinhas sem KTI foram obtidos valores de digestibilidade maiores que para as farinhas com KTI, e esses foram bem próximos aos da caseína. Isto comprova que a eliminação genética do KTI melhora consideravelmente a digestibilidade da proteína de soja. No entanto, essa diferença não refletiu em melhor qualidade protéica dessa variedade, visto que não houve diferença nos valores de PER, NPR e NPU entre as variedades estudadas. Procedeu-se a determinação da composição aminoacídica das farinhas e cálculo do PDCAAS (Escore Químico Corrigido pela Digestibilidade) , constatando-se que o aminoácido limitante dessa soja é lisina e não metionina, ao contrário do que aponta a literatura, possivelmente em decorrência do melhoramento genético que levou a essa alteração. Os resultados do PDCAAS não indicaram diferença entre as farinhas sem KTI das farinhas derivadas de linhagens com KTI, como foi observado pelos resultados da digestibilidade in vivo. Conclui-se que a retirada genética do inibidor de tripsina Kunitz melhora significativamente a digestibilidade da proteína de soja, eliminando a necessidade de se empregar altas temperaturas nos produtos de soja visando inativação desse inibidor e, conseqüentemente, evitando o superaquecimento com insolubilização de proteínas, perdas de características funcionais e destruição de alguns aminoácidos. | The whole soy flours used in this work were obtained from seed bulks derived from strains differing in relation to presence of lipoxygenases (LOX) and/or Kunitz trypsin (KTI). Analyses for lipoxygenase and trypsin and chemotrypsin inhibition were performed in order to select and confirm the genotypes. Chemical content analysis was also performed so as to characterize the flours and the hemaglutinating activity in the seeds and the derived soy flour. It was observed from that activity that the thermal treatment (89 o C for 5 min) on the flour processing was enough to inactivate the lectins present in the soy. In order to evaluate the in vivo digestibility and protein quality for the soy flours, biological tests with rats were performed and from these tests, PER, NPR, NPU and digestibility were evaluated. PER (Protein Efficiency Ratio), NPR (Net Protein Ratio) and NPU (Net Protein Utilization) values were obtained below the values for casein. This result may be due to the deficiency of sulfured amino acids in soy protein. Flours without KTI showed higher values for digestibility than flours with KTI. These values were quite close to the ones for casein. This indicates that the KTI genetic elimination in soy improves the digestibility for the soy protein a lot. However, this difference did not reflect in better protein quality of this soy strain, since there was no differences in the values of PER, NPR and NPU between the strains. Amino-acidic content for the flours and PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score) values were determined showing that lysine rather than methionine is the limiting amino acid for this soy, different of that pointed by literature, possibly because the genetic enhancements. PDCAAS showed no difference between flours without KTI and the flours derived from KTI strains as it was observed from the in vivo digestibility results. It follows that the genetic withdrawal of Kunitz trypsin inhibitor significantly improves digestibility of soy protein, eliminating the need to deploy high temperatures in soy products to inactivate this inhibitor and, consequently, avoiding overheating with protein insolubilization, characteristics and loss of some aminoacids. loss of functional | Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico