Comparative mechanistic studies of de novo RNA synthesis by flavivirus RNA-dependent RNA polymerases
2006
Selisko, Barbara | Dutartre, Hélène | Guillemot, Jean-Claude | Debarnot, Claire | Benarroch, Delphine | Khromykh, Alexander | Desprès, Philippe | Egloff, Marie-Pierre | Canard, Bruno | Architecture et fonction des macromolécules biologiques (AFMB) ; Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) | Oncogenèse rétrovirale – Retroviral Oncogenesis [CIRI] (OR) ; Centre International de Recherche en Infectiologie (CIRI) ; École normale supérieure de Lyon (ENS de Lyon) ; Université de Lyon-Université de Lyon-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL) ; Université de Lyon-Université Jean Monnet - Saint-Étienne (UJM)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure de Lyon (ENS de Lyon) ; Université de Lyon-Université de Lyon-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL) ; Université de Lyon-Université Jean Monnet - Saint-Étienne (UJM)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) | Laboratoire de biochimie des protéines ; Sanofi Synthélabo | Centre de recherche en neurobiologie - neurophysiologie de Marseille (CRN2M) ; Aix Marseille Université (AMU)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) | Laboratoire de Biologie Moléculaire de la Cellule (LBMC) ; École normale supérieure de Lyon (ENS de Lyon) ; Université de Lyon-Université de Lyon-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL) ; Université de Lyon-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) | Département de radio-oncologie and Centre de recherche du CHU de Québec
International audience
Mostrar más [+] Menos [-]Inglés. Flavivirus protein NS5 harbors the RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) activity. In contrast to the RdRps of hepaci- and pestiviruses, which belong to the same family of Flaviviridae, NS5 carries two activities, a methyltransferase (MTase) and a RdRp. RdRp domains of Dengue virus (DV) and West Nile virus (WNV) NS5 were purified in high yield relative to full-length NS5 and showed full RdRp activity. Steady-state enzymatic parameters were determined on homopolymeric template poly(rC). The presence of the MTase domain does not affect the RdRp activity. Flavivirus RdRp domains might bear more than one GTP binding site displaying positive cooperativity. The kinetics of RNA synthesis by four Flaviviridae RdRps were compared. In comparison to Hepatitis C RdRp, DV and WNV as well as Bovine Viral Diarrhea virus RdRps show less rate limitation by early steps of short-product formation. This suggests that they display a higher conformational flexibility upon the transition from initiation to elongation.
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Este registro bibliográfico ha sido proporcionado por Institut national de la recherche agronomique
