<p>The alpha₂-macroglobulin (alpha₂M) protease inhibitor was purified from bovine plasma. The alpha₂M preparations at various purification steps were identified by immunodiffusion and crossed immunoelectrophoresis with anti-human alpha₂ serum. Anti-bovine alpha₂M serum was prepared for the quantitative determinations. The purest alpha₂M preparation was obtained by affinity chromatography and used as primary standard in radial immunodiffusion. Alpha₂M preparations were submitted to binding tests with p' - NPGB (p‘ - nitrophenyl-p-guanidinebenzoate HCL) titrated trypsin and plasmin. Alpha₂M protected 35% of the esterolytic activity of trypsin and 50% of the amidolytic activity of plasmin.</p> | <p>Alpha₂ Macroglobulina, uma proteína inibidora de proteases, foi isolada do plasma bovino. O processo de purificação foi monitorado por imunodifusão e imunoeletroforese cruzada com soro anti alpha₂M-humana. Para as determinações quantitativas foi preparado um soro anti alpha₂M bovino. A preparação mais pura de alpha₂M foi obtida por cromatografia de afinidade e usada como padrão primário na imunodifusão radial de Mancini. Preparações de alpha₂M foram usadas em testes de ligação com tripsina e plasmina (tituladas com NPGB). Nos testes de ligação 50% de plasmina e 35% de tripsina foram "protegidas” pela alpha₂M. Não foi possível determinar se houve ineficiência na ligação ou se a perda de atividade ocorreu por alterações na afinidade do complexo alpha₂M-protease, em relação aos substratos usados.</p>

Alpha2 Macroglobulina, uma proteína inibidora de proteases, foi isolada do plasma bovino. O processo de purificação foi monitorado por imunodifusão e imunoeletroforese cruzada com soro anti alpha2M-humana. Para as determinações quantitativas foi preparado um soro anti alpha2M bovino. A preparação mais pura de alpha2M foi obtida por cromatografia de afinidade e usada como padrão primário na imunodifusão radial de Mancini. Preparações de alpha2M foram usadas em testes de ligação com tripsina e plasmina (tituladas com NPGB). Nos testes de ligação 50% de plasmina e 35% de tripsina foram "protegidas” pela alpha2M. Não foi possível determinar se houve ineficiência na ligação ou se a perda de atividade ocorreu por alterações na afinidade do complexo alpha2M-protease, em relação aos substratos usados.